天然生物信号研究（三）：细胞内的第二信使
2016-12-07 11:04:11 点击：
当受体与信号分子结合后，导致受体蛋白分子的构象发生改变而激活，进而产生不同的生物学效应，如离子通道的开放或关闭，或激活貝有催化活性的酶産生第二信使(second messenger)。cAMP是最早发现的第二信使，在发现cAMP以及证实肾上腺素通过cAMP对脂妨细胞的作用机制后，Sutherland于1965年提出第二信使学术，将激素或递质等细胞外信号比作信息传递的"第一信使"，激素与细胞膜上的特异性受体结合，激活腺苷酸环化酶系统，在有Mg2+ 存在时，激活的腺苷酸环化酶催化ATP生成cAMP，cAMP浓度变化使细胞内的物质代谢活动发生变化，如糖原分解增加，三酰甘油分解等，表现出各种生理效应。所以将这种因配体～受体结合触发的胞内释放的信号分子称为"第二信使"。鉴于Suther丨and等在激素信号转导方面的突出贡献，获得1971年度的诺贝尔生理学医学奖。
目前公认的第二信使有: cAMP、cGMP、三磷酸肌醇(inositol～1，4，5- t卜iphosphate，ⅠP3)和二酰甘油(diacylg|ycerol，DAG、Ca2+等。
在细胞的信号转导过程中，除细胞的表面受体和第二信使外，还有两类在进化上保守的胞内蛋白，其功能作用依赖于细胞外信号的剌激，这两类蛋白在引发信号转导级联反应中起分孑开关(mo|ecu|arswitch)的作用。一类是GTPase分子开关调控蛋白构成的细胞内GTPase超家族，包括三聚体GTP结合蛋白和单体GTP结合蛋白，如Ras和类Ras蛋白。这类分子开关蛋白当结合GTP时呈活化的"开启"状态，当结合GTP时呈失活的"关闭"状态。通过两种状态的转换控制下游靶蛋白的活性。另一类是通过蛋白激酶使靶蛋白磷酸化或蛋白水解酶使靶蛋白去磷酸化两种方式，为细胞提供一种"开关″机制，使靶蛋白处于"开启″或"关闭"的状态调节靶蛋白的活性。
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